Neo-Glykoproteine

  Neo-Glykoprotein L. & F. Biomaterialien

Zur multivalenten Präsentation von Glykanen werden gewöhnliche, nicht-glykosylierte Serumproteine (z.B. bovines Serumalbumin, BSA) als Plattform benutzt. In einem 2-stufigen Prozess werden die funktionellen Gruppen der Aminosäurenseitenketten (zum Beispiel NH2-) gezielt mit zuvor synthetisierten Glykanen kovalent verbunden. Die Konjugation erfolgt unter milden Bedingungen, d.h. in wässrigem Milieu und bei Raumtemperatur, ohne die Protein- oder Glykanstruktur zu beeinträchtigen. Die Analyse der künstlich glykosylierten Proteine, sog. Neo-Glykoproteine, erfolgt durch einen eigens entwickelten biochemischen Assay (TNBS Assay) oder durch Gelelektrophorese (S. Böcker et al. (2015)).

Die Art und Anzahl der konjugierten Glykaneinheiten pro Proteinmolekül (Modifikationsdichte) sind steuerbar, wodurch die Interaktionsstärke für bestimmte Lektine eingestellt werden kann. Neo-Glykoproteine werden von Galektinen und bakterielle Toxinen erkannt, während die Bindungsstärke gegenüber monovalenten Liganden durch Multivalenzeffekte um ein Vielfaches höher liegt.